| FAD: |
Flavin-adenin-dinucleotid. Cosubstrat bei
enzymatischen Redox-Reaktionen, fungiert als Wasserstoffakzeptor oder Donor
(Atmungskette).
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| Faltung: |
(engl. Folding). Bezieht sich häufig auf
sekundär Strukturen von Proteinen wie ß-Faltblatt bzw. a-Helix. Der
Termini wird aber auch für Rückfaltung (intramolekulare Ausbildung
von komplementären Wasserstoffbrücken) von einzelsträngigen
Nukleinsäuren gebraucht (z.B. SSCP, engl. single strand conformation
polymorphism).
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| Ferment: |
alte Bezeichnung für Enzyme.
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| Fettsäuren: |
Carbonsäure mit aliphatischen,
gesättigten Kohlenwasserstoffrest bzw. ungesättigten (C=C,
Doppelbindungen) Kohlenwasserstoffrest. In der Regel gradzahlige C-Atom Anzahl,
da aus Acetyl-CoA synthetisiert. Die Seitenkette ist 14-20 C-Atome lang und
hydrophob und daher als Membranbausteine prädestiniert. Lipide siehe
Triacylglyceride.
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| Fibroblasten: |
Bindegewebszellen, häufiger Ursprung von
Zellinien, spindelförmiges Aussehen.
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| Filter: |
s.a. Membran.
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| Fluoreszenz: |
Licht das von einer Substanz abgegeben
(emittiert) wird, nach einer Anregung (Excitation) mit Licht einer
kürzeren, energiereicheren Wellenlänge.
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| FMN: |
Flavin-mononucleotid. Cosubstrat bei
enzymatischen Redox-Reaktionen, fungiert als Wasserstoffakzeptor.
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| Fructose: |
wichtiges Monosaccharid (C-6 Gerüst) im
Stoffwechsel der Glykolyse. Gehört zu den Ketosen und Furanosen.
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| Furanosen: |
Monosaccharide die einen intramolekularen
Ringschluß (Halbacetal) unter Ausbildung eines Fünfrings (Furan)
vollführen.
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| Fusionsprotein: |
Ziel-Protein das zwecks Verfolgung in der Zelle
z.B. mit GFP (Green Fluoreszenz Protein) gekoppelt wurde, um den Weg des
Ziel-Proteins besser verfolgen zu können. Oder ein Protein, daß z.B.
mit einem His-Tag (Anhängen von Oligo Histidinresten an das Zielprotein)
versehen wurde, um es besser aufreinigen zu können (Ni-Säule, die
Histidinreste bindet).
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